Бялкі: Розніца паміж версіямі

Пасля завяршэння [[трансляцыя, біялогія|трансляцыі]] большасць бялкоў падвяргаецца далейшым хімічным мадыфікацыям, якія называюцца посттрасляцыйнымі мадыфікацыямі<ref>{{статьяартыкул|автораўтар=Jones D. T.|заглавиезагаловак=Protein secondary structure prediction based on position-specific scoring matrices|изданиевыданне=J Mol Biol|год=1999|том=292|выпуск=2|страницыстаронкі=195—202|pmid=10493868}}</ref>. Вядома больш за дзвесце варыянтаў посттрасляцыйных мадыфікацый бялкоў<ref>{{артыкул|аўтар=Jensen O. N.|загаловак=Interpreting the protein language using proteomics|выданне=Nat Rev Mol Cell Biol|год=2006|том=7|выпуск=6|старонкі=391—403|pmid=16723975}}</ref>.

Посттрасляцыйныя мадыфікацыі могуць рэгуліраваць працягласць існавання бялкоў у клетцы, іх ферментатыўную[[фермент]]атыўную актыўнасць і ўзаемадзеянне з іншымі вавёркамібялкамі. У шэрагу выпадкаў посттрасляцыйныя мадыфікацыі з'яўляюцца абавязковым этапам паспявання бялку, у адваротным выпадку ён аказваецца функцыянальна неактыўным. Напрыклад, пры паспяванні інсуліну[[інсулін]]у і некаторых іншых [[гармоны|гармонаў]] неабходны абмежаваны пратэоліз поліпептыднага ланцуга, а пры паспяванні бялкоў плазматычнай мембраны — гліказіліраванне.

Посттрасляцыйныя мадыфікацыі могуць быць як шырока распаўсюджанымі, так і рэдкімі, ажнават да унікальныхунікальнымі. Прыкладам універсальнай мадыфікацыі служыць убіквіцініраванне (далучэнне да бялку ланцуга з некалькіх малекул кароткага бялку убіквіціна), якое служыць сігналам да расшчаплення гэтага бялку пратэасомай<ref>{{артыкул|аўтар=Demartino G. N., Gillette T. G.|загаловак=Proteasomes: machines for all reasons|спасылка=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0092867407005983|выданне=Cell|год=2007|том=129|выпуск=4|старонкі=659—662|pmid=17512401}}</ref>. ІншыІншай распаўсюджанай мадыфікацыяй з'яўляецца гліказіліраванне — лічыцца, што каля паловы бялкоў чалавека гліказіліраваныя<ref>{{артыкул|аўтар=Walsh G., Jefferis R.|загаловак=Post-translational modifications in the context of therapeutic proteins|выданне=Nat Biotechnol|год=2006|том=24|выпуск=10|старонкі=1241—1252|pmid=17033665}}</ref>. Да рэдкіх мадыфікацый адносяць тыразініраванне/дэтыразініраванне і полігліцыліраванне тубуліна<ref>{{cite journal |author=Rosenbaum, J. |title=Cytoskeleton: functions for tubulin modifications at last |journal=Curr Biol |volume=10 |issue= |pages=801-803 |year=2000 |pmid=11084355 |doi=10.1016/S0960-9822(00)00767-3}}</ref>.

Адзін і той жа бялок можа падвяргацца шматлікім мадыфікацыям. Так, [[гістоны]] (бялкі, якія ўваходзяць у склад храмаціна ў эукарыётах[[эўкарыёты|эўкарыётах]]) у розных умовах могуць падвяргацца больш чым 150 розныхрозным мадыфікацыям<ref>{{артыкул|аўтар=Bronner C., Chataigneau T., Schini-Kerth V. B., Landry Y.|загаловак=The "Epigenetic Code Replication Machinery", ECREM: a promising drugable target of the epigenetic cell memory|выданне=Curr Med Chem|год=2007|том=14|выпуск=25|старонкі=2629—2641|pmid=17979715}}</ref>.

** абмежаваны пратэоліз — выдаленне фрагмента бялку, якое можа адбывацца з канцоў (адшчапленнем сігнальных паслядоўнасцей) або, у асобных выпадках, у сярэдзіне малекулы (паспяванне інсуліну);

** далучэнне [[ліпіды|ліпідаў]] і вуглевадародаў[[вуглевадарод]]аў;

** змена стандартных амінакіслотных рэшткаў на нестандартныя (утварэнне цытруліна[[цытрулін]]а);