Хвароба Альцгеймера: Розніца паміж версіямі

Было заўважана, што хвароба Альцгеймера заўжды суправаджаецца [[пратэінпатыя|пратэінпатыяй]] — назапашваннем у тканках мозга ненармальна згорнутых бялкоў — бэта-амілоіду і тау-бялка<ref>Hashimoto M, Rockenstein E, Crews L, Masliah E (2003). «Role of protein aggregation in mitochondrial dysfunction and neurodegeneration in Alzheimer's and Parkinson's diseases». ''Neuromolecular Med.'' '''4'''<nowiki> (1–2): 21–36. DOI:10.1385/NMM:4:1-2:21. PMID 14528050.</nowiki></ref>. Бляшкі ўтвараюцца з малых пептыдаў даўжынёй у 39-43 [[Амінакіслоты|амінакіслаты]], якія называюцца бэта-амілоідам. Бэта-амілоід з'яўляецца фрагментам больш буйнога бялка — папярэдніка бэта-амілоіду. Гэты трансмембранны бялок іграе важную ролю ў росце нейрона, яго выжыванні і аднаўленні пасля пашкоджанняў<ref>Priller C, Bauer T, Mitteregger G, Krebs B, Kretzschmar HA, Herms J (July 2006). «Synapse formation and function is modulated by the amyloid precursor protein». ''J. Neurosci.'' '''26'''<nowiki> (27): 7212–21.DOI:10.1523/JNEUROSCI.1450-06.2006. PMID 16822978.</nowiki></ref><ref>Turner PR, O'Connor K, Tate WP, Abraham WC (May 2003). «Roles of amyloid precursor protein and its fragments in regulating neural activity, plasticity and memory». ''Prog. Neurobiol.'' '''70'''<nowiki> (1): 1–32. PMID 12927332.</nowiki></ref>. Падчас хваробы Альцгеймера па невядомых дагэтуль прычынах ПБА падвяргаецца [[пратэоліз|пратэолізу]] — раздзяляецца на пептыды пад уздзеяннем ферментаў<ref>Hooper NM (April 2005). «Roles of proteolysis and lipid rafts in the processing of the amyloid precursor protein and prion protein». ''Biochem. Soc. Trans.'' '''33'''<nowiki> (Pt 2): 335–8. DOI:10.1042/BST0330335. PMID 15787600.</nowiki></ref>. Бэта-амілоідныя ніці, якія ўтвараюцца адным з пептыдаў, зліпаюцца ў міжклетачнай прасторы ў шчыльныя ўтварэнні, якія прынята называць сенільнымі бляшкамі<ref name="pmid15184601" /><ref>Ohnishi S, Takano K (March 2004). «Amyloid fibrils from the viewpoint of protein folding». ''Cell. Mol. Life Sci.'''''61''' (5): 511–24. DOI:10.1007/s00018-003-3264-8.PMID 15004691.</ref>.