Вікіпедыя

Бялкі: Розніца паміж версіямі

Інтэрактыўны прагляд гісторыі
[дагледжаная версія][дагледжаная версія]
← Папярэдняя праўкаНаступная праўка →
Змесціва выдалена Змесціва дададзена
ВізуальнаВікіразметка
Радок 9:
Бялкі былі выдзелены ў асобны клас біялагічных малекул ў [[18 стагоддзе|18 стагоддзі]] ў выніку работ [[Францыя|французскага]] [[хімік]]а [[Антуан дэ Фуркруа|Антуана дэ Фуркруа]] і іншых вучоных, у якіх была адзначана ўласцівасць бялкоў каагуляваць (дэнатураваць) пад уздзеяннем награвання або [[кіслоты|кіслот]]. У той час былі даследаваны такія бялкі, як [[альбумін]] («яечны бялок»), [[фібрын]] (бялок з [[кроў|крыві]]) і [[глютэн]] са збожжа [[пшаніца|пшаніцы]].
[[Выява:Antoine François, comte de Fourcroy.jpg|thumb|left|''Антуан Франсуа дэ Фуркруа'', заснавальнік вывучэння бялкоў]]
У пачатку [[19 стагоддзе|19 стагоддзя]] ўжо былі атрыманы некаторыя звесткі аб элементарным складзе бялкоў, было вядома, што пры [[гідроліз]]е бялкоў ўтвараюцца [[амінакіслоты]]. Некаторыя з гэтых амінакіслот (напрыклад, [[гліцын]] і [[лейцын]]) ужо былі ахарактарызаваны. [[Нідэрланды|Галандскі]] хімік Герыт Мульдэр на аснове аналізу хімічнага складу бялкоў прапанаваў гіпотэзу, што амаль усе бялкі маюць падобную эмпірычную формулу. У [[1836]] годзе Мульдэр прапанаваў першую мадэль хімічнай будовы бялкоў. Грунтуючыся на тэорыі радыкалаў, ён пасля некалькіх удакладненняў прыйшоў да высновы, што мінімальная структурная адзінка бялку валодае наступным складам:
C<sub>40</sub>H<sub>62</sub>N<sub>10</sub>O<sub>12</sub>. Гэтую адзінку ён назваў «пратэінам» (Pr) (ад {{lang-gr|протас&nbsp;— першы, першасны}}), а тэорыю — «тэорыяй пратэіна»<ref name="Овчинников" />.
 
Радок 20:
Складанасць выдзялення чыстых бялкоў абцяжарвала іх вывучэнне. Таму першыя даследаванні праводзіліся з выкарыстаннем тых поліпептыдаў, якія лёгка маглі быць ачышчаны ў вялікай колькасці, гэта значыць бялкоў крыві, курыных яек, розных [[таксін]]аў, а таксама стрававальных / метабалічных ферментаў, што выдзяляюцца пасля забою жывёлы. У канцы [[1950-я|1950-х]] гадоў кампанія ''Armour Hot Dog Co.'' змагла ачысціць кілаграм бычынай панкрэатычнай рыбануклеазы А, якая стала эксперыментальным аб'ектам для шматлікіх даследаванняў.
 
Ідэя аб тым, што другасная структура бялкоў — вынік утварэння [[вадарод]]ных сувязяў паміж амінакіслотнымі астаткамі, была выказана Уільямам Астберы ў [[1933]] годзе, але [[Лайнус Карл Полінг]] лічыцца першым вучоным, які змог паспяхова прадказаць другасную структуру бялкоў. Пазней Уолтар КаузманКаўзман, абапіраючыся на працы Кая ЛіндерстромЛіндэрстром-Ланга, унёс значны ўклад у разуменне законаў утварэння трацічнай структуры бялкоў і ролі ў гэтым працэсе гідрафобных узаемадзеянняў. У канцы [[1940-я|1940-х]] — пачатку [[1950-я|1950-х]] гадоў [[Фрэдэрык Сенгер]] распрацаваў метад секвеніравання бялкоў, з дапамогай якога ён да [[1955]] года вызначыў амінакіслотную паслядоўнасць двух ланцугоў [[інсулін]]у<ref name="Sanger">{{cite web|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|title=Нобелеўская лекцыя Ф. Сенгера|accessdate=2013-01-03|archiveurl=http://www.webcitation.org/6DR99GtT3|archivedate=2013-01-05}}</ref><ref name="Sanger1951">{{артыкул|аўтар=Sanger F., Tuppy H.|загаловак=The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates|спасылка=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1197536/|выданне=Biochem J|год=1951|том=49|выпуск=4|старонкі=481—490|pmid=14886311}}</ref><ref name="Sanger1953">{{артыкул|аўтар=Sanger F., Thompson E. O.|загаловак=The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. II. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates|спасылка=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1198158/|выданне=Biochem J|год=1953|том=53|выпуск=3|старонкі=366—374|pmid=13032079}}</ref>, прадэманстраваўшы, што бялкі — гэта лінейныя палімеры амінакіслот, а не разгалінаваныя (як у некаторых цукроў) ланцугі, калаіды або цыклолы.
 
Першыя прасторавыя структуры бялкоў, атрыманыя метадам дыфракцыі рэнтгенаўскіх прамянёў (рэнтгенаструктурнага аналізу) сталі вядомы ў канцы 1950-х — пачатку [[1960-я|1960-х]] гадоў, а структуры, адкрытыя з дапамогай ядзернага магнітнага рэзанансу — у [[1980-я|1980-х]] гадах. У [[2012]] годзе Банк дадзеных аб бялках (Protein Data Bank) утрымліваў каля 87 000 структур бялкоў <ref>{{cite web|url=http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do|title=Protein Data Bank|publisher=Rutgers and UCSD|description=Biological Macromolecular Resource|accessdate=2012-12-26|archiveurl=http://www.webcitation.org/6DDe19Gl8|archivedate=2012-12-27}}</ref>.
 
У [[21 стагоддзе|21 стагоддзі]] даследаванне бялкоў перайшло на якасна новы ўзровень, калі даследуюцца не толькі індывідуальныя вычышчаныяачышчаныя бялкі, але і адначасовае змяненне колькасці і посттрансляцыённых мадыфікацый вялікай колькасці бялкоў асобных клетак, тканак або цэлых арганізмаў. Гэтая вобласцьгаліна [[біяхімія|біяхіміі]] называецца [[пратэёміка]]. З дапамогай метадаў [[біяінфарматыка|біяінфарматыкі]] стала магчыма не толькі апрацоўваць дадзеныя рэнтгенаструктурнага аналізу, але і прадказваць структуру бялку на падставе яго амінакіслотнай паслядоўнасці. У цяперашні час крыаэлектронная мікраскапія буйных бялковых комплексаў і прадказанне прасторавых структур бялковых даменаў з дапамогай камп'ютарных праграм набліжаюцца да атамарнай дакладнасці<ref>{{артыкул|аўтар=Yahav T., Maimon T., Grossman E., Dahan I., Medalia O.|загаловак=Cryo-electron tomography: gaining insight into cellular processes by structural approaches|выданне=Curr Opin Struct Biol|год= 2011|том=21|выпуск=5|старонкі=670—677|pmid=21813274}}</ref>.
 
== Класіфікацыя ==
Узята з "https://be.wikipedia.org/wiki/Бялкі"